Título:
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Efecto de la metalochaperona ZnuA y el Zn+2 sobre la reactivación de la metaloenzima pirazinamidasa sin ion metálico (apo-enzima) de Escherichia coli
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Autores:
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Monsalve Iguiñiz, Anuntxi
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Tipo de documento:
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texto impreso
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Editorial:
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Universidad Peruana Cayetano Heredia, 2019-03-05T20:07:36Z
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Dimensiones:
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application/pdf
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Nota general:
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info:eu-repo/semantics/openAccess
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/deed.es
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Idiomas:
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Español
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Palabras clave:
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Título Profesional
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Documentos para optar grados y títulos
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Biología
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Resumen:
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La pirazinamida (PZA) en una de las drogas más importantes para combatir la tuberculosis. La pirazinamidasa (PZAsa) es la enzima que convierte a la PZA a su forma activa. En ausencia de metales como Zn+2 la PZAsa pierde actividad. Debido a que en condiciones in vivo la concentración de Zn+2 libre es muy baja (en el orden de 20pM) es posible que la coordinación del ion este mediada por una metalochaperona de Zn+2. Caracterizar la interacción entre la PZAsa y metalochaperona puede contribuir al entendimiento de la cinética de PZAsa y por lo tanto el rol en la resistencia a pirazinamida. En este estudio se caracterizó el efecto de la metalochaperona, ZnuA, sobre la PZAsa desprovista de metales (apo-PZAsa). Ambas proteínas fueron purificadas a partir de E. coli para realizar ensayos de reactivación in vitro. Los resultados mostraron que bajas concentraciones de Zn+2 (30uM) reactiva PZAsa al 100% mientras que concentraciones similares de ZnuA (40uM) reactiva PZAsa al 60%; sin embargo ZnuA no presenta sinergismo con Zn+2 para reactivar la PZAsa, lo cual nos indicaría que la reactivación observada en los ensayos de ZnuA se debe a iones en el medio mas no a una interacción entre las dos proteínas. En conclusión, la PZAsa no es activada in vivo con esta metalochaperona.
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En línea:
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http://repositorio.upch.edu.pe/handle/upch/5957
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