Resumen:
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La investigación de las bases moleculares que gobiernan los procesos biológicos es esencial para comprenderlos, así como para entender sus implicaciones y el impacto que tienen en el organismo de los seres vivos. En dichos procesos, los eventos de reconocimiento biomolecular son cruciales y es necesario lograr una descripción detallada a nivel atómico para conocer las particularidades de los mecanismos, su regulación, selectividad, especificidad… En este contexto, la espectroscopía de RMN es una técnica que proporciona gran cantidad de información fiable que permite estudiar las características de los eventos de reconocimiento biomolecular con resolución atómica, lo que es clave para deducir y clarificar los fundamentos de los relevantes procesos biológicos. En este trabajo se ha empleado la espectroscopía de RMN, en combinación con diversas técnicas bioquímicas, fisicoquímicas y computacionales, para estudiar varios sistemas biológicos de interés en los que están presentes algunos eventos de reconocimiento biomolecular representativos, tales como las interacciones péptido–membrana, las interacciones carbohidrato–proteína, o las interacciones proteína–proteína. El objeto de esta tesis es profundizar en el conocimiento sobre varios casos de los citados eventos de reconocimiento biomolecular y reforzar el papel de la espectroscopía de RMN como una potente herramienta para abordar la caracterización de las interacciones biomoleculares. Esta tesis está estructurada en seis capítulos. El capítulo 2 describe el estudio de una serie de péptidos derivados del dominio de unión a colina de la autolisina de pneumococo, LytA. Este estudio está dirigido a averiguar si dichos péptidos mantienen su estructura nativa y su capacidad de unir colina cuando se encuentran aislados de la proteína completa. Utilizando espectroscopía de RMN en disolución, dicroísmo circular (CD) y técnicas de fluorescencia, se han descubierto tres péptidos que adoptan conformaciones de horquilla ? nativas en disolución acuosa, tal y como se pretendía, y que sufren una inesperada transición reversible de estructura ? a estructura ? en presencia de micelas de detergente. Se ha propuesto una explicación para la interacción que tiene lugar entre estos péptidos y las micelas de detergente, y se han caracterizado las bases fisicoquímicas de la transición estructural observada mediante el estudio de variantes de uno de estos péptidos...
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