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Resumen:
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Las proteínas formadoras de poros (PFP) son una familia de toxinas capaces de matar células por choque osmótico, precisamente porque forman poros en sus membranas. En disolución acuosa, estas proteínas permanecen plegadas y estables. Al interactuar con un receptor específico de la membrana (proteína, lípido o azúcar), se unen a ella, oligomerizan y forman un poro a través del núcleo hidrófobo de la membrana. Las actinoporinas son ?-PFPs producidas por anémonas marinas como parte de su cóctel venenoso. Son pequeñas (? 20 kDa) y suelen tener un punto isoeléctrico básico ( ? 9). Comparten un motivo conformacional común, caracterizado por un sándwich ? flanqueado por dos hélices ?. Su receptor de membrana específico es la esfingomielina. Cuando las actinoporinas se unen a una membrana que contiene este esfingolípido, extienden su segmento helicoidal N-terminal, oligomerizan y forman un poro selectivo de cationes, insertando sus hélices ? del extremo N-terminal a través del núcleo de la membrana. Sin embargo, el orden específico de las etapas que conducen a la formación del poro, así como la naturaleza de posibles estados intermedios, o su estequiometría final, todavía son objeto de debate. Estas actinoporinas constituyen además familias multigénicas: una sola especie produce una variedad de toxinas similares que no necesariamente muestran una actividad lítica o una especificidad idénticas. Debido a su simplicidad, son un modelo apropiado para estudiar la todavía no bien comprendida transición de una proteína soluble en agua a un estado en el que se integra en membrana...
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