Título:
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Organización bioquímica del proto-anillo de división bacteriano en sistemas mínimos de membrana: impacto del sistema MinCDE de selección del sitio de división
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Autores:
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Raso Alonso, Ana
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Tipo de documento:
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texto impreso
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Editorial:
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Universidad Complutense de Madrid, 2018-07-02
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Dimensiones:
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application/pdf
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Nota general:
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info:eu-repo/semantics/openAccess
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Idiomas:
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Palabras clave:
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Estado = No publicado
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Materia = Ciencias: Química: Bioquímica
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Tipo = Tesis
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Resumen:
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La división celular bacteriana en E. coli está mediada por una maquinaría multiproteica (divisoma) cuyos componentes se ensamblan dinámicamente en el punto medio de la célula para formar el anillo de división, el cual desencadena la citocinesis bacteriana. El primer complejo macromolecular del divisoma es el proto-anillo constituido por tres proteínas, FtsZ, FtsA y ZipA, que se asocian a la membrana citoplasmática formando la estructura de andamiaje a la que se incorporan el resto de las proteínas esenciales de división. FtsZ es una GTPasa y su mecanismo de polimerización está estrechamente relacionado con la unión e hidrólisis de GTP. ZipA se estructura en un dominio transmembrana amino-terminal y un dominio globular C-terminal (zona de interacción con el central hub de FtsZ), conectados ambos por un segmento flexible. La proteína FtsA presenta homología estructural con la actina y consta de una corta hélice anfipática que permite su anclaje a la membrana. El posicionamiento del anillo Z está estrechamente regulado mediante varios sistemas de control negativo, con el fin de inhibir su incorrecta localización en la membrana bacteriana. Uno de ellos es el complejo de proteínas MinCDE, el cual oscila de polo a polo de la célula, bloqueando la polimerización de FtsZ en dichos polos...
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En línea:
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https://eprints.ucm.es/id/eprint/50641/1/T40740.pdf
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